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自然449， 867-871 (2007 10月18日) | doi ：10.1038/nature06167; 接受2007年6月25日; 接受2007年8月13日; 在网上出版2007年9月23日

蛋白质肽键的形成是由氨酰trna蛋白质转移
kazunori watanabe1 ， 3 ，雪松toh1 ， 3 ，京子suto1 ， yoshihiro shimizu2 ，夏久oka2 ， takeshi wada2 ＆幸三（ kozo tomita1

研究所的生物资源和职能外，国家研究所的先进工业科学与技术， 1-1-1 ，东，筑波石，茨城县305-8566 ，日本
医学部基因组科学研究生院的前沿学科，东京大学， 5-1-5 ， kashiwanoha ， kashiwa石，千叶277-8562 ，日本
这些作者的贡献，同样以这方面的工作。

函授：幸三（ kozo tomita1函授及要求材料应给k.t. （电邮： kozo-tomita@aist.go.jp ） 。

eubacterial亮/苯丙氨酰trna蛋白转移酶（星期三-转移）催化肽键形成用列伊- trnaleu （或苯丙氨酸- trnaphe ）和氨基末端精氨酸（或赖氨酸）的一种蛋白质，由于捐赠者和接受者基板，分别。然而，催化机理的肽键形成低频转移仍然模糊。在这里，我们确定结构的复合物乳铁蛋白-转移和苯丙腺苷，并没有一个短肽轴承n端的精氨酸。将两者结合，单独的结构成一个结构，以及基因突变的研究揭示机制肽键形成低频转移。电子继电器，由asp的186至谷氨酰胺188有助于谷氨酰胺188吸引了质子从氨基酸组的n端精氨酸的受体肽。这产生了亲核攻击为羰基碳的氨基键的氨酰trna ，从而有利于肽键的形成。蛋白质为基础的机制，多肽键形成低频转移，是类似逆反应的酰化一步观察到，在多肽水解反应丝氨酸蛋白酶。

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