请好心人给嗜高温酶的比较详细的介绍，谢谢！（100分）

生存于极端环境中的微生物称为极端微生物，其体内的酶称为极端酶。极端环境包括：(1) 温度高于80℃，如陆上地热喷泉和深海底热喷口；年均气温低于零度，如南北极地区。(2) 压力巨大，如几千米深的海底。(3) pH＜2，如煤沉积层和富含硫的地热喷泉；pH＞11，如污水。(4) 盐度高，如死海或大盐湖。极端环境超出了传统酶发挥催化功能的临界范围，而极端酶却显示出特殊催化功能。最新研究表明，生命最初从高温环境进化，当时地球的温度比现在高，所有原生细菌均生活于90℃以上的环境中。
嗜高温酶有特殊性质，如Pf使糖磷酸化所用的酶是以ADP而不是ATP为辅因子。嗜高温的原生细菌和细菌以独特方式固定二氧化碳，它们在反向柠檬酸循环中消耗二氧化碳，而不是释放二氧化碳。此外，这些微生物用氢化酶将硫还原为硫化物。因此，一些嗜高温酶有多种作用。已发现，Pf的糖和肽代谢及异常的氧化还原酶类包括三种不同的催化位点含有钨的醛氧化酶。
研究表明，Pf含有四种酶以催化各种2-酮酸氧化脱羧，产生辅酶A的酰硫酯衍生物。最近发现，其中三种酶含有四种不同基因编码的四种不同亚基，而同源常温酶一般由一种基因编码。序列比较表明，嗜常温酶是一个单链聚合肽，它由对等于嗜高温酶的四个亚基而排列顺序不同的区域组成，因此嗜常温酶的基因是由四种祖先基因聚合及重排组成，而这四种祖先基因是编码嗜高温酶的。嗜高温的氧化还原酶现已纯化。
如果生命开始于生存在热环境中的嗜高温微生物，进化便是使嗜高温酶转变为适应常温和冰点的酶。研究引起原始酶改变的因素，比较同源的嗜高温酶、嗜常温酶、嗜低温酶的结构特点，对设计新的嗜高温酶自然有重要的启发作用。
在1993年的一项研究中，将嗜低温的磷酸丙糖异构酶氨基酸序列与相应的嗜常温酶比较，发现两个酶的α-螺旋和β-折叠的氨基酸序列有40%的相似性，差别在于嗜低温酶中插入了几个嗜常温酶所没有的“额外”氨基酸。1994年的另一项研究也得同样结果，将嗜低温酶氨基酸序列映射在同源嗜常温酶结构上，构建出该酶模型，发现两酶有52%的序列同源性，嗜低温酶有数量较多的负电性天门冬氨酸残基和四个表面环(Loop)区，没有特异的分子内离子和芳香反应，但催化位点不受影响。环表面增加了溶剂反应，降低了紧密性，增加了灵活性，有利于酶的低温催化，而在高温下稳定性降低。