不产生AMP酶的细菌菌株有哪些

氨基酸-tRNA合成酶(aaRS)存在于所有的生物体，定位于细胞浆。已从许多生物组织中提纯，其分子量从2.27×104－2.7×105不等，有的由单一肽链组成，有的由几个亚基组成，通常称为α和/或β亚基。单个肽链的大小差别较大，从嗜热杆菌(Bacillusstearothermophilus)的TrpRS含327个氨基酸残基到E.coliIleRS含939个氨基酸残基不等。来源于不同生物的同种aaRS其序列保守性亦不同，如酵母和细菌的同种aaRS比较，其同源性约在20%—50%范围。
aaRS的活性中心一般含有一个或几个-SH基，对该巯基进行化学修饰通常会导致酶失活，从而认为些巯基在催化中发挥作用。例如，aa-AMP能够与巯基反应形成巯酯键，然后再与tRNA反应。E.coliGlyRS由α2β2四个亚基构成，当用N-甲基缩苹果酰胺(N-methy1-maleimide)去处理酶的-SH基，会导致GlyRS失活。已证明N-甲基缩苹果酰胺灭活该酶的靶位置是β亚基的Cys395，以致阻止了aa-AMP与tRNA反应，但不抑制Gly-AMP复合物的形成。然而，并不是所有的半胱氨酸对酶的活性都有关键性作用。如GlyRS的β链含Cys98，Cys395和Cys450三个半胱氨酸，将这些Cys用Ala取代而形成的突变子，在体内、外均有活性。因为Ala取代几乎不影响活性。人们认为N-甲基缩苹果酰胺的作用基础最可能是空间障碍所致。支持这一论点的证据是:Csy395→Gln395突变后，GlyRS的催化活性可下降10倍。
aaRS的两个活性(形成aa-AMP复合物和aa-tRNA复合物)在肽链内具有较明确的结构域。aaRS的N端序列具有使aa-AMP复合物形成的活性，称为aaRS的aa-AMP合成结构域，毗邻aa-AMP合成结构域C端的部分序列具有识别特异tRNA的活性，称为aaRS的aa-tRNA合成结构域。例如，E.coliAlaRS含四个α亚基，每条肽链含875个氨基酸残基。分析表明，第1-461位氨基酸残基组成的肽段具有使tRNAAla氨基酰化作用。其中，第1-368位残基序列属aa-AMP合成结构域，第369-461位残基序列是结合tRNAAla的关键部位。第699-808位氨基酸残基段对形成AlaRS四聚体(α4)是重要的。亦有一些研究显示，a