如何判断一种酶反应是竞争性抑制或非竞争性还是反竞争性

看酶如何结合
1竞争性抑制剂往往是酶的底物类似物或反应产物；b.抑制剂与酶的结合部位与底物与酶的结合部位相同；c.抑制剂浓度越大，则抑制作用越大；但增加底物浓度可使抑制程度减小；d.动力学参数：Km值增大，Vm值不变。
2非竞争性抑制作用：抑制剂不能与游离酶结合，但可与ES复合物结合并阻止产物生成，使酶的催化活性降低
特点为：a.抑制剂与底物可同时与酶的不同部位结合；b.必须有底物存在，抑制剂才能对酶产生抑制作用；c.动力学参数
3反竞争性抑制剂只与酶-底物复合物结合，而不与游离酶结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制作用使得Vmax，Km都变小，但Vmax/Km比值不变。

一楼回答中有几个不对的地方.
竞争性抑制剂可以不和底物结合在酶的同一部位.对于某种物质,只要酶结合了底物就不能结合这种物质,或者结合了这种物质就不能结合结合底物,这种物质就是该酶的竞争性抑制剂.
非竞争性抑制剂可以和游离酶结合(当然也可以和ES复合物结合),结合以后还可以再结合底物,但是底物这时不能转化成产物.