朊病毒的来源

朊病毒（Proteinaceousinfectionparticle，简称prion，又称朊蛋白，普列昂或蛋白质浸染因子）是一种具有感染性和自我复制能力的蛋白因子。虽然它们在细胞内具体的活动和复制机制还不是很清楚，但是它们通常被认为是引起一系列传染性海绵状脑病(Transmissiblespongiformencephalopathies;TSEs，如疯牛病Bovinespongiformencephalopathy,BSE，羊搔痒症Scrapie）的根源。这些疾病对脑组织结构的影响都是致命的。

朊病毒最早是由美国旧金山加利福尼亚大学的斯坦利·B·布鲁辛纳博士（StanleyB.Prusiner）于1982年发现的。推测朊病毒仅由蛋白质组成，没有核酸。在这之前，科学家认为所有的病原体（细菌、病毒等）都有可自我复制的核酸。

这种具有感染性的因子主要由被称为PrPc(c代表细胞cellular)的蛋白质组成的，可以在细胞的膜上找到。此PrPc正常结构为4个螺旋结构，由于不明原因使其中两个螺旋结构异构为褶板样结构，变成具有感染性的因子PrpSC（Sc代表Scrapie）。PrpSC无法被正常的蛋白酶分解，堆积在脑组织中，尤其是神经细胞，引起神经细胞凋零(Apoptosis)。继而星状细胞移除凋零死亡的神经细胞，形成脑组织空洞化。根据脑部受损的区域不同，发病的症状也不同，如果感染小脑，则会引起运动机能的损害；如果感染大脑皮层，则会引起记忆下降。

朊病毒没有引起免疫系统察觉的原因是，它们的“安全形式”从个体出生的一刻起就存在于体内。“危险”朊病毒与之的差别只是它们的折叠结构有细微的差别。

朊病毒在直接与受感染的组织接触时感染性很强。例如，人们可能会因为注射直接来源于人类脑下垂体的生长激素而感染Creutzfeldt-Jakob疾病，或通过脑部外科手术的仪器传染（朊病毒可以幸存于通常为外科器械消毒的高压灭菌器）。通常也认为，食用受感染的动物可以通过积累缓慢引起疾病，特别是世代间积累的同类相食或类似的行为。这种风险已经在日本被证实，目前很多发达国家的农场已经不再接受反刍动物蛋白质粉末（如牛骨粉）。

迄今为止发现，并不是所有的朊蛋白都是危险的。事实