蛋白活性位点如何确定

这个网站上挺难说全的吧

一般来说，你首先要注意的是一些特殊的氨基酸，如酸性，碱性氨基酸，个人理解，蛋白质和其它物质，无论是其他蛋白质，还是核酸等等，最主要的作用力是正负电荷的作用力
此为其一

第二，我觉得有时得考虑空间构象的问题，不同肽链的氨基酸残基，在空间上可能相互确定和相互影响，我看很多又活性的蛋白质，在空间构象上，有时基本会形成 得电子氨基酸-失电子氨基酸-得电子氨基酸- 这样的一个空间排列，已完成一系列的空间电子传递

或者，你可以查一下这个蛋白质的家族，如酪氨酸激酶，那么，它的活性位点就肯定和酪酸酸有关

Active site（活性位点）：蛋白质上一个底物结合的有限区域。
酶的活性位点通常是蛋白质表面一个能够让底物结合和嵌入的凹陷或裂隙，底物通常通过不同的相互反应结合位点上与现存的氨基酸结合，如：氢键、离子键、范德华力相互作用或偶极-偶极相互作用。例如，底物可能通过氢键结合在丝氨酸残基上，也可通过离子键结合在天冬氨酸残基上，或通过范德华力结合在苯丙氨酸残基上。这些结合作用必须足够大才能使底物在酶催化反应中与受体充分结合，但一旦有产物生成，这些结合作用减弱以保证产物能解离出来。
由于过量的键合反应存在，可造成酶抑制剂粘附在结合位点并锁住此位点，这对与酶抑制剂的设计是非常重要的。