补体通过多途径活化的生物学意义如何？

免疫球蛋白的重要生物学活性为特异性结合抗原，并通过重链c区介导一系列生物学效应（表2-2），包括激活补体、亲和细胞而导致吞噬、胞外杀伤及免疫炎症，最终达到排除外来抗原的目的。

（一）抗原结合作用

抗体分子在结合抗原时，其fab片段的v区与抗原决定簇的立体结构（构象）必须吻合，特别与高变区的氨基酸残基直接有关，所以抗原－抗体的结合具有高度特异性。

尽管某些氨基酸残基在肽链的氨基酸顺序上相距很远，但由于肽链沿功能区长轴平行方向往返折叠，使他们能紧紧接近，形成一双层排布的凹形或袋状包围抗原的活性部位，双层间存在许多硫水氨基酸侧链。抗体分子与抗原的相互作用靠各种非共价力，如氢键、静电引力和vanderwaal力等，是一种可逆性反应。抗体与抗原结合后才能激活效应功能，天然ig分子不能起这种作用。但在无抗原存在时，某些物理处理（例如加热、凝聚等）也可模拟ig分子构象的变化而起激活效应机制的作用。

（二）补体活化作用

补体c1q与游离ig分子结合非常微弱，而与免疫复合物中的igg或igm（经典途径）或凝集ig（替代途径）结合则很强。c1q与iggfc段的ch2功能区起反应，其结合位点在3个氨基酸侧链上。所有igg亚类的单独fc片段对c1q具同样的亲和性；但完整蛋白则主要是igg1和igg3才能结合c1q结合的影响有关。

igm激活补体能力最强。igg至少需两紧密并列的分子才能有效地激活c1q，而igm单个分子在结合抗原后即可激活补体。循环igm仅显示低亲和性的单个c1q结合点，与igg的效能相近似；但当igm分子与大分子抗原的多个决定簇结合后，改变其构象呈钩环状，以致暴露了原来被相近亚单位隐蔽的c1q结合点而增强了激活补体的能力。

igg4、iga1和iga2虽不能通过经典途径激活补体，但其ig聚合物均可激活c3旁路。

（三）亲细胞作用

igg分子能与细胞表面的fc受体结合。这些受体均属ig超族成员，主要有fcγrⅰ（cd64）、fcγrⅱ（cd32）和fcγrⅲ（cd16）。fcγrⅰ在单核细胞表面很丰富，中性粒细胞受适当细胞因子调节以后也可表达此受体；fcr为一高亲和性受体，