请叔叔·阿姨帮忙翻译以下 谢谢

来源：百度知道 编辑：UC知道 时间：2024/05/17 16:01:37
Phosphopantetheine adenylyltransferase (PPAT) from Escherichia coli is an essential hexameric enzyme hat catalyzes the penultimate step in coenzyme A (CoA) biosynthesis and is a target for antibacterial drug iscovery. The enzyme utilizes Mg-ATP and phosphopantetheine (PhP) to generate dephospho-CoA (dPCoA) nd pyrophosphate. When overexpressed in E. coli, PPAT copurifies with tightly bound CoA, suggesting a eedback inhibitory role for this cofactor. Using an enzyme-coupled assay for the forward-direction reaction (dPCoA-generating) and isothermal titration calorimetry, we investigated the steady-state kinetics and igand binding properties of PPAT. All substrates and products bind the free enzyme, and product inhibition studies are consistent with a random bi-bi kinetic mechanism. CoA inhibits PPAT and is competitive with ATP, PhP, and dPCoA. Previously published structures of PPAT crystallized at pH 5.0 show half-the-sites reactivity for PhP and dPCoA and full occupancy by ATP and Co

phosphopantetheine adenylyltransferase （ ppat ）由大肠埃希氏菌是一个重要hexameric酶催化的帽子，倒数第二个步骤，辅酶A （农委会）的生物合成及是一个目标，抗菌药物iscovery 。酶利用镁ATP和phosphopantetheine （ PHP的）产生dephospho辅酶A （ dpcoa ）钕焦。当过在大肠杆菌中， ppat copurifies与紧紧约束的COA ，暗示eedback抑制的作用，这辅酶。使用酶耦合法的前进方向反应（ dpcoa生成）和等温滴定量热法，我们调查了稳定状态动力学和igand结合性能ppat 。所有衬底和产品的约束游离酶，抑制和产品的研究是一致的随机双碧动力学机制。农委会抑制ppat和竞争力，与三磷酸腺苷， PHP中，和dpcoa 。先前公布的结构ppat结晶，在pH值5.0显示，一半-网站反应P HP和d pcoa和充分的入住A TP和辅酶A 。配体结合的研究在pH值为8.0表明，三磷酸腺苷， PHP中， dpcoa ，农委会占据所有六个单体的ppat六聚体，虽然农委会展品2热力学独特的具有约束力的方式。这些结果表明，半数该网站的反应观察，在ppat的晶体结构可能是pH值依赖性。在根据以往的研究就规管的COA合成， ppat动力学和配体结合数据表明，细胞内的PHP浓度调节分配ppat单体之间的高，低亲和力的COA约束力的方式。这个模型是一致的ppat服务作为一个“备份”的监管途径通量相对pantothenate激酶。