蛋白质溶于水时，加入少量Na2SO4能促进蛋白质溶解，加大量时则使蛋白质溶解度降低，为什么？

蛋白质本身就存在两性离子，例如-NH3+和-COO-。它们之间会形成离子键，特别是在等电点附近时，离子键较强，蛋白质倾向形成沉淀。加入少量的盐后，加入的离子会与蛋白质本身的离子作用，破坏原来的离子键，并把原来的基团隔离开来，促进蛋白质的溶解。
从热力学上看，增大溶液的离子强度会减小离子的活度系数，从而在达到相同活度的条件下离子的浓度会增大。

加入大量盐类时，溶液内离子浓度过大。水合离子周围吸引了过多的水分子，导致没有足够的自由水分子隔离蛋白质内的疏水区。这些区域由于疏水相互作用而结合沉淀，使蛋白质溶解度下降。

蛋白质分子直径很大，溶解在水中形成胶体溶液，具有胶体溶液的某些性质。
当加入少量盐（如：Na2SO4、(NH4)2SO4）时，能促进蛋白质溶解，但加入这些盐的浓溶液时，可使蛋白质溶解度降低而从溶液中析出，这个作用叫盐析。
盐析属于物理变化，且是个可逆过程。盐析不影响蛋白质性质，多次盐析可达到分离和提纯蛋白质的目的